Đang tải...
The L3MBTL3 methyl-lysine reader domain functions as a dimer
L3MBTL3 recognizes mono- and dimethylated lysine residues on histone tails. The recently reported X-ray co-crystal structures of the chemical probe UNC1215 and inhibitor UNC2533 bound to the methyl-lysine reading MBT domains of L3MBTL3 demonstrate a unique and flexible 2:2 dimer mode of recognition....
Đã lưu trong:
| Xuất bản năm: | ACS Chem Biol |
|---|---|
| Những tác giả chính: | , , , , |
| Định dạng: | Artigo |
| Ngôn ngữ: | Inglês |
| Được phát hành: |
2015
|
| Những chủ đề: | |
| Truy cập trực tuyến: | https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4775453/ https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26317848 https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1021/acschembio.5b00632 |
| Các nhãn: |
Thêm thẻ
Không có thẻ, Là người đầu tiên thẻ bản ghi này!
|