טוען...

The R163K Mutant of Human Thymidylate Synthase Is Stabilized in an Active Conformation: Structural Asymmetry and Reactivity of Cysteine 195

Loop 181-197 of human thymidylate synthase (hTS) populates two conformational states. In the first state, Cys195, a residue crucial for catalytic activity, is in the active site (active conformer); in the other conformation, it is about 10 Å away, outside the active site (inactive conformer). We hav...

תיאור מלא

שמור ב:
מידע ביבליוגרפי
Main Authors: Gibson, Lydia M., Lovelace, Leslie L., Lebioda, Lukasz
פורמט: Artigo
שפה:Inglês
יצא לאור: 2008
נושאים:
גישה מקוונת:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2575808/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18370400
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1021/bi7019386
תגים: הוספת תג
אין תגיות, היה/י הראשונ/ה לתייג את הרשומה!