Kinetic, Stability, and Structural Changes in High-resolution Crystal Structures of HIV-1 Protease with Drug-resistant Mutations L24I, I50V, and G73S

The crystal structures, dimer stabilities, and kinetics have been analyzed for wild-type human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) protease (PR) and resistant mutants PR(L24I), PR(I50V), and PR(G73S) to gain insight into the molecular basis of drug resistance. The mutations lie in different struct...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
المؤلفون الرئيسيون: Liu, Fengling, Boross, Peter I., Wang, Yuan-Fang, Tozser, Jozsef, Louis, John M., Harrison, Robert W., Weber, Irene T.
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: 2005
الموضوعات:
Article
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1403828/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16277992
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2005.09.095
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!

مواد مشابهة