Contribution to catalysis of ornithine binding residues in ornithine N5-monooxygenase

The SidA ornithine N5-monooxygenase from A. fumigatus is a flavin monooxygenase that catalyzes the NADPH-dependent hydroxylation of ornithine. Herein we report a mutagenesis study targeting four residues that contact ornithine in crystal structures of SidA: Lys107, Asn293, Asn323, and Ser469. Mutati...

תיאור מלא

שמור ב:
מידע ביבליוגרפי
הוצא לאור ב:Arch Biochem Biophys
Main Authors: Robinson, Reeder, Qureshi, Insaf A., Klancher, Catherine A., Rodriguez, Pedro J., Tanner, John J., Sobrado, Pablo
פורמט: Artigo
שפה:Inglês
יצא לאור: 2015
נושאים:
Article
גישה מקוונת:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6467063/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26375201
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2015.09.008
תגים: הוספת תג
אין תגיות, היה/י הראשונ/ה לתייג את הרשומה!

פריטים דומים