The structure of the RbBP5 β-propeller domain reveals a surface with potential nucleic acid binding sites

The multi-protein complex WRAD, formed by WDR5, RbBP5, Ash2L and Dpy30, binds to the MLL SET domain to stabilize the catalytically active conformation required for histone H3K4 methylation. In addition, the WRAD complex contributes to the targeting of the activated complex to specific sites on chrom...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
الحاوية / القاعدة:Nucleic Acids Res
المؤلفون الرئيسيون: Mittal, Anshumali, Hobor, Fruzsina, Zhang, Ying, Martin, Stephen R, Gamblin, Steven J, Ramos, Andres, Wilson, Jon R
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: Oxford University Press 2018
الموضوعات:
Structural Biology
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6283417/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29897600
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1093/nar/gky199
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!

مواد مشابهة