Φορτώνει......

Disulfide isomerization reactions in titin immunoglobulin domains enable a mode of protein elasticity

The response of titin to mechanical forces is a major determinant of the function of the heart. When placed under a pulling force, the unstructured regions of titin uncoil while its immunoglobulin (Ig) domains unfold and extend. Using single-molecule atomic force microscopy, we show that disulfide i...

Πλήρης περιγραφή

Αποθηκεύτηκε σε:
Λεπτομέρειες βιβλιογραφικής εγγραφής
Τόπος έκδοσης:Nat Commun
Κύριοι συγγραφείς: Giganti, David, Yan, Kevin, Badilla, Carmen L., Fernandez, Julio M., Alegre-Cebollada, Jorge
Μορφή: Artigo
Γλώσσα:Inglês
Έκδοση: Nature Publishing Group UK 2018
Θέματα:
Διαθέσιμο Online:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5766482/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29330363
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1038/s41467-017-02528-7
Ετικέτες: Προσθήκη ετικέτας
Δεν υπάρχουν, Καταχωρήστε ετικέτα πρώτοι!