Загрузка...
Heterogeneous H-Bonding in a Foldamer Helix
Structural characterization of new α/γ-peptide foldamers containing the cyclically-constrained γ-amino acid I is described. Crystallographic and 2D NMR analysis shows that γ residue I promotes formation of a 12/10-helical secondary structure in α/γ-peptides. This helix contains two different types o...
Сохранить в:
| Опубликовано в: : | J Am Chem Soc |
|---|---|
| Главные авторы: | , , , , |
| Формат: | Artigo |
| Язык: | Inglês |
| Опубликовано: |
2015
|
| Предметы: | |
| Online-ссылка: | https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4687740/ https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25974390 https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1021/jacs.5b03382 |
| Метки: |
Добавить метку
Нет меток, Требуется 1-ая метка записи!
|