Regulated Cleavage of Prothrombin by Prothrombinase: REPOSITIONING A CLEAVAGE SITE REVEALS THE UNIQUE KINETIC BEHAVIOR OF THE ACTION OF PROTHROMBINASE ON ITS COMPOUND SUBSTRATE

Prothrombinase converts prothrombin to thrombin via cleavage at Arg(320) followed by cleavage at Arg(271). Exosite-dependent binding of prothrombin to prothrombinase facilitates active site docking by Arg(320) and initial cleavage at this site. Precise positioning of the Arg(320) site for cleavage i...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
المؤلفون الرئيسيون: Bradford, Harlan N., Micucci, Joseph A., Krishnaswamy, Sriram
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: American Society for Biochemistry and Molecular Biology 2010
الموضوعات:
Enzyme Catalysis and Regulation
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2804180/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19858193
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1074/jbc.M109.070334
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!

مواد مشابهة