Đang tải...

Regulated Cleavage of Prothrombin by Prothrombinase: REPOSITIONING A CLEAVAGE SITE REVEALS THE UNIQUE KINETIC BEHAVIOR OF THE ACTION OF PROTHROMBINASE ON ITS COMPOUND SUBSTRATE

Prothrombinase converts prothrombin to thrombin via cleavage at Arg(320) followed by cleavage at Arg(271). Exosite-dependent binding of prothrombin to prothrombinase facilitates active site docking by Arg(320) and initial cleavage at this site. Precise positioning of the Arg(320) site for cleavage i...

Mô tả đầy đủ

Đã lưu trong:
Chi tiết về thư mục
Những tác giả chính: Bradford, Harlan N., Micucci, Joseph A., Krishnaswamy, Sriram
Định dạng: Artigo
Ngôn ngữ:Inglês
Được phát hành: American Society for Biochemistry and Molecular Biology 2010
Những chủ đề:
Truy cập trực tuyến:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2804180/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19858193
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1074/jbc.M109.070334
Các nhãn: Thêm thẻ
Không có thẻ, Là người đầu tiên thẻ bản ghi này!