Đang tải...
Regulated Cleavage of Prothrombin by Prothrombinase: REPOSITIONING A CLEAVAGE SITE REVEALS THE UNIQUE KINETIC BEHAVIOR OF THE ACTION OF PROTHROMBINASE ON ITS COMPOUND SUBSTRATE
Prothrombinase converts prothrombin to thrombin via cleavage at Arg(320) followed by cleavage at Arg(271). Exosite-dependent binding of prothrombin to prothrombinase facilitates active site docking by Arg(320) and initial cleavage at this site. Precise positioning of the Arg(320) site for cleavage i...
Đã lưu trong:
| Những tác giả chính: | , , |
|---|---|
| Định dạng: | Artigo |
| Ngôn ngữ: | Inglês |
| Được phát hành: |
American Society for Biochemistry and Molecular Biology
2010
|
| Những chủ đề: | |
| Truy cập trực tuyến: | https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2804180/ https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19858193 https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1074/jbc.M109.070334 |
| Các nhãn: |
Thêm thẻ
Không có thẻ, Là người đầu tiên thẻ bản ghi này!
|