Structural and functional characterization of the pore-forming domain of pinholin S(21)68

Pinholin S(21)68 triggers the lytic cycle of bacteriophage φ21 in infected Escherichia coli. Activated transmembrane dimers oligomerize into small holes and uncouple the proton gradient. Transmembrane domain 1 (TMD1) regulates this activity, while TMD2 is postulated to form the actual “pinholes.” Fo...

Szczegółowa specyfikacja

Zapisane w:
Opis bibliograficzny
Wydane w:Proc Natl Acad Sci U S A
Główni autorzy: Steger, Lena M. E., Kohlmeyer, Annika, Wadhwani, Parvesh, Bürck, Jochen, Strandberg, Erik, Reichert, Johannes, Grage, Stephan L., Afonin, Sergii, Kempfer, Marin, Görner, Anne C., Koch, Julia, Walther, Torsten H., Ulrich, Anne S.
Format: Artigo
Język:Inglês
Wydane: National Academy of Sciences 2020
Hasła przedmiotowe:
Biological Sciences
Dostęp online:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7703622/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/33154156
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1073/pnas.2007979117
Etykiety: Dodaj etykietę
Nie ma etykietki, Dołącz pierwszą etykiete!

Podobne zapisy