Structural and functional characterization of the pore-forming domain of pinholin S(21)68

Pinholin S(21)68 triggers the lytic cycle of bacteriophage φ21 in infected Escherichia coli. Activated transmembrane dimers oligomerize into small holes and uncouple the proton gradient. Transmembrane domain 1 (TMD1) regulates this activity, while TMD2 is postulated to form the actual “pinholes.” Fo...

ver descrição completa

Na minha lista:
Detalhes bibliográficos
Publicado no:Proc Natl Acad Sci U S A
Main Authors: Steger, Lena M. E., Kohlmeyer, Annika, Wadhwani, Parvesh, Bürck, Jochen, Strandberg, Erik, Reichert, Johannes, Grage, Stephan L., Afonin, Sergii, Kempfer, Marin, Görner, Anne C., Koch, Julia, Walther, Torsten H., Ulrich, Anne S.
Formato: Artigo
Idioma:Inglês
Publicado em: National Academy of Sciences 2020
Assuntos:
Biological Sciences
Acesso em linha:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7703622/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/33154156
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1073/pnas.2007979117
Tags: Adicionar Tag
Sem tags, seja o primeiro a adicionar uma tag!

Registos relacionados