Đang tải...
The atypical thiol–disulfide exchange protein α-DsbA2 from Wolbachia pipientis is a homotrimeric disulfide isomerase
Disulfide-bond-forming (DSB) oxidative folding enzymes are master regulators of virulence that are localized to the periplasm of many Gram-negative bacteria. The archetypal DSB machinery from Escherichia coli K-12 consists of a dithiol-oxidizing redox-relay pair (DsbA/B), a disulfide-isomerizing red...
Đã lưu trong:
| Xuất bản năm: | Acta Crystallogr D Struct Biol |
|---|---|
| Những tác giả chính: | , , , , , , |
| Định dạng: | Artigo |
| Ngôn ngữ: | Inglês |
| Được phát hành: |
International Union of Crystallography
2019
|
| Những chủ đề: | |
| Truy cập trực tuyến: | https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6450060/ https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30950399 https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1107/S2059798318018442 |
| Các nhãn: |
Thêm thẻ
Không có thẻ, Là người đầu tiên thẻ bản ghi này!
|