تحميل...
The atypical thiol–disulfide exchange protein α-DsbA2 from Wolbachia pipientis is a homotrimeric disulfide isomerase
Disulfide-bond-forming (DSB) oxidative folding enzymes are master regulators of virulence that are localized to the periplasm of many Gram-negative bacteria. The archetypal DSB machinery from Escherichia coli K-12 consists of a dithiol-oxidizing redox-relay pair (DsbA/B), a disulfide-isomerizing red...
محفوظ في:
| الحاوية / القاعدة: | Acta Crystallogr D Struct Biol |
|---|---|
| المؤلفون الرئيسيون: | , , , , , , |
| التنسيق: | Artigo |
| اللغة: | Inglês |
| منشور في: |
International Union of Crystallography
2019
|
| الموضوعات: | |
| الوصول للمادة أونلاين: | https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6450060/ https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30950399 https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1107/S2059798318018442 |
| الوسوم: |
إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!
|