Rate and Equilibrium Constants for an Enzyme Conformational Change during Catalysis by Orotidine 5′-Monophosphate Decarboxylase

[Image: see text] The caged complex between orotidine 5′-monophosphate decarboxylase (ScOMPDC) and 5-fluoroorotidine 5′-monophosphate (FOMP) undergoes decarboxylation ∼300 times faster than the caged complex between ScOMPDC and the physiological substrate, orotidine 5′-monophosphate (OMP). Consequen...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
الحاوية / القاعدة:Biochemistry
المؤلفون الرئيسيون: Goryanova, Bogdana, Goldman, Lawrence M., Ming, Shonoi, Amyes, Tina L., Gerlt, John A., Richard, John P.
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: American Chemical Society 2015
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4520626/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26135041
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1021/acs.biochem.5b00591
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!

مواد مشابهة