Thermodynamic Stabilization of the Folded Domain of Prion Protein Inhibits Prion Infection in Vivo

Prion diseases, or transmissible spongiform encephalopathies (TSEs), are associated with conformational conversion of the cellular prion protein, PrP(C), into a protease-resistant form, PrP(Sc). Here we show that mutation-induced thermodynamic stabilization of the folded, α-helical domain of PrP(C)...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
المؤلفون الرئيسيون: Kong, Qingzhong, Mills, Jeffrey L., Kundu, Bishwajit, Li, Xinyi, Qing, Liuting, Surewicz, Krystyna, Cali, Ignazio, Huang, Shenghai, Zheng, Mengjie, Swietnicki, Wieslaw, Sönnichsen, Frank D., Gambetti, Pierluigi, Surewicz, Witold K.
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: 2013
الموضوعات:
Article
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3766954/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23871665
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1016/j.celrep.2013.06.030
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!

مواد مشابهة