Alpha-sarcin cleavage of ribosomal RNA is inhibited by the binding of elongation factor G or thiostrepton to the ribosome.
The translocation reaction catalyzed by elongation factor G (EF-G) is inhibited either by alpha-sarcin cleavage of 23S rRNA or by the binding of thiostrepton to the E. coli ribosome. Here we show that the transitory binding of EF-G and GDP to the ribosome inhibited the rate of alpha-sarcin cleavage...
Đã lưu trong:
| Xuất bản năm: | Nucleic Acids Res |
|---|---|
| Những tác giả chính: | , |
| Định dạng: | Artigo |
| Ngôn ngữ: | Inglês |
| Được phát hành: |
Oxford University Press
1991
|
| Truy cập trực tuyến: | https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC333929/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2027773/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1093/nar/19.7.1657 |
| Các nhãn: |
Không có thẻ, Là người đầu tiên thẻ bản ghi này!
|