تحميل...
Locking in alternate conformations of the integrin αLβ2 I domain with disulfide bonds reveals functional relationships among integrin domains
We used integrin αLβ2 heterodimers containing I domains locked open (active) or closed (inactive) with disulfide bonds to investigate regulatory interactions among domains in integrins. mAbs to the αL I domain and β2 I-like domain inhibit adhesion of wild-type αLβ2 to intercellular adhesion molecule...
محفوظ في:
| المؤلفون الرئيسيون: | , , , , |
|---|---|
| التنسيق: | Artigo |
| اللغة: | Inglês |
| منشور في: |
The National Academy of Sciences
2001
|
| الموضوعات: | |
| الوصول للمادة أونلاين: | https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC30149/ https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11226250 https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1073/pnas.041618598 |
| الوسوم: |
إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!
|