Crystallization of mouse S-adenosyl-l-homocysteine hydrolase

S-Adenosyl-l-homocysteine hydrolase (SAHH; EC 3.3.1.1) catalyzes the reversible hydrolysis of S-adenosyl-l-homocysteine to adenosine and l-homo­cysteine. For crystallographic investigations, mouse SAHH (MmSAHH) was overexpressed in bacterial cells and crystallized using the hanging-drop vapour-diffu...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
المؤلفون الرئيسيون: Ishihara, Masaaki, Kusakabe, Yoshio, Ohsumichi, Tsuyoshi, Tanaka, Nobutada, Nakanishi, Masayuki, Kitade, Yukio, Nakamura, Kazuo T.
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: International Union of Crystallography 2010
الموضوعات:
Crystallization Communications
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2833045/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20208169
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1107/S1744309110000771
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!

مواد مشابهة