Purification and Partial Characterization of a Prolyl-Dipeptidyl Aminopeptidase from Lactobacillus helveticus CNRZ 32

X-prolyl-dipeptidyl aminopeptidase, which hydrolyzed Gly-Pro-p-nitroanilide (relative activity [RA] = 100%) and Arg-Pro-p-nitroanilide (RA, 130%), was purified to homogeneity from the cell extract of Lactobacillus helveticus CNRZ 32. The enzyme also hydrolyzed Ala-Pro-Gly (RA, 11%) and Ala-Ala-p-nit...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
المؤلفون الرئيسيون: Khalid, Noraini M., Marth, Elmer H.
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: 1990
الموضوعات:
Enzymology and Protein Engineering
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC183349/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16348113
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!

مواد مشابهة