Загрузка...

Purification and Partial Characterization of a Prolyl-Dipeptidyl Aminopeptidase from Lactobacillus helveticus CNRZ 32

X-prolyl-dipeptidyl aminopeptidase, which hydrolyzed Gly-Pro-p-nitroanilide (relative activity [RA] = 100%) and Arg-Pro-p-nitroanilide (RA, 130%), was purified to homogeneity from the cell extract of Lactobacillus helveticus CNRZ 32. The enzyme also hydrolyzed Ala-Pro-Gly (RA, 11%) and Ala-Ala-p-nit...

Полное описание

Сохранить в:
Библиографические подробности
Главные авторы: Khalid, Noraini M., Marth, Elmer H.
Формат: Artigo
Язык:Inglês
Опубликовано: 1990
Предметы:
Online-ссылка:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC183349/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16348113
Метки: Добавить метку
Нет меток, Требуется 1-ая метка записи!