The Amino-Terminal PrP Domain Is Crucial to Modulate Prion Misfolding and Aggregation

The main hypothesis for prion diseases is that the cellular protein (PrP(C)) can be altered into a misfolded, β-sheet-rich isoform (PrP(Sc)), which undergoes aggregation and triggers the onset of transmissible spongiform encephalopathies. Here, we investigate the effects of amino-terminal deletion m...

Полное описание

Сохранить в:
Библиографические подробности
Главные авторы: Cordeiro, Yraima, Kraineva, Julia, Gomes, Mariana P. B., Lopes, Marilene H., Martins, Vilma R., Lima, Luís M. T. R., Foguel, Débora, Winter, Roland, Silva, Jerson L.
Формат: Artigo
Язык:Inglês
Опубликовано: Biophysical Society 2005
Предметы:
Proteins
Online-ссылка:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1366767/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16040743
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1529/biophysj.105.067603
Метки: Добавить метку
Нет меток, Требуется 1-ая метка записи!

Схожие документы