تحميل...

Leucine 232 and hydrophobic residues at the ribosomal P stalk binding site are critical for biological activity of ricin

Ricin interacts with the ribosomal P stalk to cleave a conserved adenine from the α-sarcin/ricin loop (SRL) of the rRNA. Ricin toxin A chain (RTA) uses Arg(235) as the most critical arginine for binding to the P stalk through electrostatic interactions to facilitate depurination. Structural analysis...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
الحاوية / القاعدة:Biosci Rep
المؤلفون الرئيسيون: Zhou, Yijun, Li, Xiao-Ping, Kahn, Jennifer N., McLaughlin, John E., Tumer, Nilgun E.
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: Portland Press Ltd. 2019
الموضوعات:
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6822507/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/31548364
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1042/BSR20192022
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!