Загрузка...

Radical Trapping Study of the Relaxation of bis-Fe(IV) MauG

The di-heme enzyme, MauG, utilizes a high-valent, charge-resonance stabilized bis-Fe(IV) state to perform protein radical-based catalytic chemistry. Though the bis-Fe(IV) species is able to oxidize remote tryptophan residues on its substrate protein, it does not rapidly oxidize its own residues in t...

Полное описание

Сохранить в:
Библиографические подробности
Опубликовано в: :React Oxyg Species (Apex)
Главные авторы: Davis, Ian, Koto, Teruaki, Liu, Aimin
Формат: Artigo
Язык:Inglês
Опубликовано: 2018
Предметы:
Online-ссылка:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5822730/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29479564
Метки: Добавить метку
Нет меток, Требуется 1-ая метка записи!