טוען...

Asymmetry of movements in CFTR's two ATP sites during pore opening serves their distinct functions

CFTR, the chloride channel mutated in cystic fibrosis (CF) patients, is opened by ATP binding to two cytosolic nucleotide binding domains (NBDs), but pore-domain mutations may also impair gating. ATP-bound NBDs dimerize occluding two nucleotides at interfacial binding sites; one site hydrolyzes ATP,...

תיאור מלא

שמור ב:
מידע ביבליוגרפי
הוצא לאור ב:eLife
Main Authors: Sorum, Ben, Töröcsik, Beáta, Csanády, László
פורמט: Artigo
שפה:Inglês
יצא לאור: eLife Sciences Publications, Ltd 2017
נושאים:
גישה מקוונת:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5626490/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28944753
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.7554/eLife.29013
תגים: הוספת תג
אין תגיות, היה/י הראשונ/ה לתייג את הרשומה!