Cavity filling mutations at the thyroxine-binding site dramatically increase transthyretin stability and prevent its aggregation

More than a hundred different Transthyretin (TTR) mutations are associated with fatal systemic amyloidoses. They destabilize the protein tetrameric structure and promote the extracellular deposition of TTR as pathological amyloid fibrils. So far, only mutations R104H and T119M have been shown to sta...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
الحاوية / القاعدة:Sci Rep
المؤلفون الرئيسيون: Sant’Anna, Ricardo, Almeida, Maria Rosário, Varejāo, Nathalia, Gallego, Pablo, Esperante, Sebastian, Ferreira, Priscila, Pereira-Henriques, Alda, Palhano, Fernando L., de Carvalho, Mamede, Foguel, Debora, Reverter, David, Saraiva, Maria João, Ventura, Salvador
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: Nature Publishing Group 2017
الموضوعات:
Article
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5364509/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/28338000
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1038/srep44709
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!

مواد مشابهة