Mapping the conformational landscape of a dynamic enzyme by multitemperature and XFEL crystallography

Determining the interconverting conformations of dynamic proteins in atomic detail is a major challenge for structural biology. Conformational heterogeneity in the active site of the dynamic enzyme cyclophilin A (CypA) has been previously linked to its catalytic function, but the extent to which the...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
الحاوية / القاعدة:eLife
المؤلفون الرئيسيون: Keedy, Daniel A, Kenner, Lillian R, Warkentin, Matthew, Woldeyes, Rahel A, Hopkins, Jesse B, Thompson, Michael C, Brewster, Aaron S, Van Benschoten, Andrew H, Baxter, Elizabeth L, Uervirojnangkoorn, Monarin, McPhillips, Scott E, Song, Jinhu, Alonso-Mori, Roberto, Holton, James M, Weis, William I, Brunger, Axel T, Soltis, S Michael, Lemke, Henrik, Gonzalez, Ana, Sauter, Nicholas K, Cohen, Aina E, van den Bedem, Henry, Thorne, Robert E, Fraser, James S
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: eLife Sciences Publications, Ltd 2015
الموضوعات:
Biophysics and Structural Biology
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4721965/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26422513
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.7554/eLife.07574
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!

مواد مشابهة