Identification of proteolytically resistant domains of human erythrocyte spectrin.
Digestion of purified human erthrocyte spectrin with proteolytic enzymes at 0 degrees C results in the production of intermediate-size peptides that resist further cleavage at 0 degrees C. By two-dimensional peptide analysis of these intermediate peptides it has been determined that five unique pept...
محفوظ في:
| الحاوية / القاعدة: | Proc Natl Acad Sci U S A |
|---|---|
| المؤلفون الرئيسيون: | , , , |
| التنسيق: | Artigo |
| اللغة: | Inglês |
| منشور في: |
National Academy of Sciences
1980
|
| الموضوعات: | |
| الوصول للمادة أونلاين: | https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC350131/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7003593/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1073/pnas.77.10.5673 |
| الوسوم: |
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!
|