Antibiotic radicicol binds to the N-terminal domain of Hsp90 and shares important biologic activities with geldanamycin

The molecular chaperone Hsp90 plays an essential role in the folding and function of important cellular proteins including steroid hormone receptors, protein kinases and proteins controlling the cell cycle and apoptosis. A 15 Å deep pocket region in the N-terminal domain of Hsp90 serves as an ATP/AD...

وصف كامل

التفاصيل البيبلوغرافية

الحاوية / القاعدة:	Cell Stress Chaperones
المؤلفون الرئيسيون:	Schulte, Theodor W., Akinaga, Shiro, Soga, Shiro, Sullivan, William, Stensgard, Bridget, Toft, David, Neckers, Leonard M.
التنسيق:	Artigo
اللغة:	Inglês
منشور في:	Elsevier 1998
الموضوعات:	Original Articles
الوصول للمادة أونلاين:	https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC312953/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9672245/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1379/1466-1268(1998)003<0100:arbttn>2.3.co;2
الوسوم:	إضافة وسم لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!