טוען...

Studies of the Maltose Transport System Reveal a Mechanism for Coupling ATP Hydrolysis to Substrate Translocation without Direct Recognition of Substrate

The ATPase activity of the maltose transporter (MalFGK(2)) is dependent on interactions with the maltose-binding protein (MBP). To determine whether direct interactions between the translocated sugar and MalFGK(2) are important for the regulation of ATP hydrolysis, we used an MBP mutant (sMBP) that...

תיאור מלא

שמור ב:
מידע ביבליוגרפי
Main Authors: Gould, Alister D., Shilton, Brian H.
פורמט: Artigo
שפה:Inglês
יצא לאור: American Society for Biochemistry and Molecular Biology 2010
נושאים:
גישה מקוונת:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2857007/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20147285
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1074/jbc.M109.089078
תגים: הוספת תג
אין תגיות, היה/י הראשונ/ה לתייג את הרשומה!