Directed evolution of antibody fragments with monovalent femtomolar antigen-binding affinity
Single-chain antibody mutants have been evolved in vitro with antigen-binding equilibrium dissociation constant K(d) = 48 fM and slower dissociation kinetics (half-time > 5 days) than those for the streptavidin–biotin complex. These mutants possess the highest monovalent ligand-binding affinity yet...
محفوظ في:
| الحاوية / القاعدة: | Proc Natl Acad Sci U S A |
|---|---|
| المؤلفون الرئيسيون: | , , |
| التنسيق: | Artigo |
| اللغة: | Inglês |
| منشور في: |
National Academy of Sciences
2000
|
| الموضوعات: | |
| الوصول للمادة أونلاين: | https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC27086/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10984501/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1073/pnas.170297297 |
| الوسوم: |
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!
|