טוען...

Hexa-histidin tag position influences disulfide structure but not binding behavior of in vitro folded N-terminal domain of rat corticotropin-releasing factor receptor type 2a

The oxidative folding, particularly the arrangement of disulfide bonds of recombinant extracellular N-terminal domains of the corticotropin-releasing factor receptor type 2a bearing five cysteines (C2 to C6), was investigated. Depending on the position of a His-tag, two types of disulfide patterns w...

תיאור מלא

שמור ב:
מידע ביבליוגרפי
Main Authors: Klose, Jana, Wendt, Norbert, Kubald, Sybille, Krause, Eberhard, Fechner, Klaus, Beyermann, Michael, Bienert, Michael, Rudolph, Rainer, Rothemund, Sven
פורמט: Artigo
שפה:Inglês
יצא לאור: Cold Spring Harbor Laboratory Press 2004
נושאים:
גישה מקוונת:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2280012/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15295109
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1110/ps.04835904
תגים: הוספת תג
אין תגיות, היה/י הראשונ/ה לתייג את הרשומה!