تحميل...

Identification of novel quaternary domain interactions in the Hsp90 chaperone, GRP94

The structural basis for the coupling of ATP binding and hydrolysis to chaperone activity remains a central question in Hsp90 biology. By analogy to MutL, ATP binding to Hsp90 is thought to promote intramolecular N-terminal dimerization, yielding a molecular clamp functioning in substrate protein ac...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
المؤلفون الرئيسيون: Chu, Feixia, Maynard, Jason C., Chiosis, Gabriela, Nicchitta, Christopher V., Burlingame, Alma L.
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: Cold Spring Harbor Laboratory Press 2006
الموضوعات:
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2242539/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16731965
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1110/ps.052065106
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!