X-ray crystallographic analysis of the structural basis for the interactions of pokeweed antiviral protein with its active site inhibitor and ribosomal RNA substrate analogs.

The pokeweed antiviral protein (PAP) belongs to a family of ribosome-inactivating proteins (RIP), which depurinate ribosomal RNA through their site-specific N-glycosidase activity. We report low temperature, three-dimensional structures of PAP co-crystallized with adenyl-guanosine (ApG) and adenyl-c...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
المؤلفون الرئيسيون: Kurinov, I. V., Myers, D. E., Irvin, J. D., Uckun, F. M.
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: Cold Spring Harbor Laboratory Press 1999
الموضوعات:
Research Article
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2144398/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10493577
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!

مواد مشابهة