Comparison of solution structures of mutant bovine pancreatic trypsin inhibitor proteins using two-dimensional nuclear magnetic resonance.

Structural perturbations due to a series of mutations at the 30-51 disulfide bond of bovine pancreatic trypsin inhibitor have been explored using NMR. The mutants replaced cysteines at positions 30 and 51 by alanine at position 51 and alanine, threonine, or valine at position 30. Chemical shift chan...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
المؤلفون الرئيسيون: Hurle, M. R., Eads, C. D., Pearlman, D. A., Seibel, G. L., Thomason, J., Kosen, P. A., Kollman, P., Anderson, S., Kuntz, I. D.
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: Cold Spring Harbor Laboratory Press 1992
الموضوعات:
Research Article
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2142081/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1284804
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!

مواد مشابهة