טוען...

Both an N-terminal 65-kDa domain and a C-terminal 30-kDa domain of SecA cycle into the membrane at SecYEG during translocation

SecA, a 102-kDa hydrophilic protein, couples the energy of ATP binding to the translocation of preprotein across the bacterial inner membrane. SecA function and topology were studied with metabolically labeled [(35)S]SecA and with inner membrane vesicles from cells that overexpressed SecYEGDFyajC, t...

תיאור מלא

שמור ב:
מידע ביבליוגרפי
Main Authors: Eichler, Jerry, Wickner, William
פורמט: Artigo
שפה:Inglês
יצא לאור: The National Academy of Sciences of the USA 1997
נושאים:
גישה מקוונת:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC20820/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9159114
תגים: הוספת תג
אין תגיות, היה/י הראשונ/ה לתייג את הרשומה!