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Paradoxical redox properties of DsbB and DsbA in the protein disulfide-introducing reaction cascade

Protein disulfide bond formation in the bacterial periplasm is catalyzed by the Dsb enzymes in conjunction with the respiratory quinone components. Here we characterized redox properties of the redox active sites in DsbB to gain further insights into the catalytic mechanisms of DsbA oxidation. The s...

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Detalhes bibliográficos
Publicado no:EMBO J
Principais autores: Inaba, Kenji, Ito, Koreaki
Formato: Artigo
Idioma:Inglês
Publicado em: Nature Publishing Group 2002
Assuntos:
Acesso em linha:https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC126043/
https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12032077/
https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1093/emboj/21.11.2646
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