Paradoxical redox properties of DsbB and DsbA in the protein disulfide-introducing reaction cascade
Protein disulfide bond formation in the bacterial periplasm is catalyzed by the Dsb enzymes in conjunction with the respiratory quinone components. Here we characterized redox properties of the redox active sites in DsbB to gain further insights into the catalytic mechanisms of DsbA oxidation. The s...
محفوظ في:
| الحاوية / القاعدة: | EMBO J |
|---|---|
| المؤلفون الرئيسيون: | , |
| التنسيق: | Artigo |
| اللغة: | Inglês |
| منشور في: |
Nature Publishing Group
2002
|
| الموضوعات: | |
| الوصول للمادة أونلاين: | https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC126043/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12032077/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1093/emboj/21.11.2646 |
| الوسوم: |
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!
|