Đang tải...

Nine hydrophobic side chains are key determinants of the thermodynamic stability and oligomerization status of tumour suppressor p53 tetramerization domain.

The contribution of almost each amino acid side chain to the thermodynamic stability of the tetramerization domain (residues 326-353) of human p53 has been quantitated using 25 mutants with single-residue truncations to alanine (or glycine). Truncation of either Leu344 or Leu348 buried at the tetram...

Mô tả đầy đủ

Đã lưu trong:
Chi tiết về thư mục
Những tác giả chính: Mateu, M G, Fersht, A R
Định dạng: Artigo
Ngôn ngữ:Inglês
Được phát hành: 1998
Những chủ đề:
Truy cập trực tuyến:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1170615/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9582268
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1093/emboj/17.10.2748
Các nhãn: Thêm thẻ
Không có thẻ, Là người đầu tiên thẻ bản ghi này!