Trodusquemine enhances Aβ42 aggregation but suppresses its toxicity by displacing oligomers from cell membranes

Transient oligomeric species of the amyloid-β peptide (Aβ42) have been identified as key pathogenic agents in Alzheimer’s disease. Here the authors find that the aminosterol trodusquemine enhances Aβ42 aggregation and suppresses Aβ42-induced toxicity by displacing oligomers from cell membranes.

Збережено в:

Бібліографічні деталі
Автори:	Ryan Limbocker, Sean Chia, Francesco S. Ruggeri, Michele Perni, Roberta Cascella, Gabriella T. Heller, Georg Meisl, Benedetta Mannini, Johnny Habchi, Thomas C. T. Michaels, Pavan K. Challa, Minkoo Ahn, Samuel T. Casford, Nilumi Fernando, Catherine K. Xu, Nina D. Kloss, Samuel I. A. Cohen, Janet R. Kumita, Cristina Cecchi, Michael Zasloff, Sara Linse, Tuomas P. J. Knowles, Fabrizio Chiti, Michele Vendruscolo, Christopher M. Dobson
Формат:	Artigo
Мова:	Inglês
Опубліковано:	Nature Portfolio 2019-01-01
Серія:	Nature Communications
Онлайн доступ:	https://doi.org/10.1038/s41467-018-07699-5
Теги:	Додати тег Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!

Trodusquemine enhances Aβ42 aggregation but suppresses its toxicity by displacing oligomers from cell membranes

Схожі ресурси