טוען...

Precise Binding of Tropomyosin on Actin Involves Sequence-Dependent Variance in Coiled-Coil Twisting

Often considered an archetypal dimeric coiled coil, tropomyosin nonetheless exhibits distinctive “noncanonical” core residues located at the hydrophobic interface between its component α-helices. Notably, a charged aspartate, D137, takes the place of nonpolar residues otherwise present. Much specula...

תיאור מלא

שמור ב:
מידע ביבליוגרפי
הוצא לאור ב:Biophys J
Main Authors: Lehman, William, Li, Xiaochuan, Kiani, Farooq A., Moore, Jeffrey R., Campbell, Stuart G., Fischer, Stefan, Rynkiewicz, Michael J.
פורמט: Artigo
שפה:Inglês
יצא לאור: The Biophysical Society 2018
נושאים:
גישה מקוונת:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6139885/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30195938
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2018.08.017
תגים: הוספת תג
אין תגיות, היה/י הראשונ/ה לתייג את הרשומה!