Ładuje się......
Tunable allosteric library of caspase-3 identifies coupling between conserved water molecules and conformational selection
The native ensemble of caspases is described globally by a complex energy landscape where the binding of substrate selects for the active conformation, whereas targeting an allosteric site in the dimer interface selects an inactive conformation that contains disordered active-site loops. Mutations a...
Zapisane w:
| Wydane w: | Proc Natl Acad Sci U S A |
|---|---|
| Główni autorzy: | , , , , , |
| Format: | Artigo |
| Język: | Inglês |
| Wydane: |
National Academy of Sciences
2016
|
| Hasła przedmiotowe: | |
| Dostęp online: | https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5068305/ https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27681633 https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1073/pnas.1603549113 |
| Etykiety: |
Dodaj etykietę
Nie ma etykietki, Dołącz pierwszą etykiete!
|