Đang tải...
Temperature-dependent conformational change affecting Tyr11 and sweetness loops of brazzein
The sweet protein brazzein, a member of the Csβα fold family, contains four disulfide bonds that lend a high degree of thermal and pH stability to its structure. Nevertheless, a variable temperature study has revealed that the protein undergoes a local, reversible conformational change between 37 an...
Đã lưu trong:
| Những tác giả chính: | , , , , , , , |
|---|---|
| Định dạng: | Artigo |
| Ngôn ngữ: | Inglês |
| Được phát hành: |
2013
|
| Những chủ đề: | |
| Truy cập trực tuyến: | https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3982881/ https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23349025 https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1002/prot.24259 |
| Các nhãn: |
Thêm thẻ
Không có thẻ, Là người đầu tiên thẻ bản ghi này!
|