Загрузка...

Mechanism of activation gating in the full-length KcsA K(+) channel

Using a constitutively active channel mutant, we solved the structure of full-length KcsA in the open conformation at 3.9 Å. The structure reveals that the activation gate expands about 20 Å, exerting a strain on the bulge helices in the C-terminal domain and generating side windows large enough to...

Полное описание

Сохранить в:
Библиографические подробности
Главные авторы: Uysal, Serdar, Cuello, Luis G., Cortes, D. Marien, Koide, Shohei, Kossiakoff, Anthony A., Perozo, Eduardo
Формат: Artigo
Язык:Inglês
Опубликовано: National Academy of Sciences 2011
Предметы:
Online-ссылка:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3141920/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21730186
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1073/pnas.1105112108
Метки: Добавить метку
Нет меток, Требуется 1-ая метка записи!