Φορτώνει......

Location of intrachain disulfide bonds in the VP5* and VP8* trypsin cleavage fragments of the rhesus rotavirus spike protein VP4.

Because the rotavirus spike protein VP4 contains conserved Cys residues at positions 216, 318, 380, and 774 and, for many animal rotaviruses, also at position 203, we sought to determine whether disulfide bonds were structural elements of VP4. Electrophoretic analysis of untreated and trypsin-treate...

Πλήρης περιγραφή

Αποθηκεύτηκε σε:
Λεπτομέρειες βιβλιογραφικής εγγραφής
Τόπος έκδοσης:J Virol
Κύριοι συγγραφείς: Patton, J T, Hua, J, Mansell, E A
Μορφή: Artigo
Γλώσσα:Inglês
Έκδοση: American Society for Microbiology (ASM) 1993
Θέματα:
Διαθέσιμο Online:https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC237872/
https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8392619/
https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1128/jvi.67.8.4848-4855.1993
Ετικέτες: Προσθήκη ετικέτας
Δεν υπάρχουν, Καταχωρήστε ετικέτα πρώτοι!