Загрузка...

A solution NMR study of the binding kinetics and the internal dynamics of an HIV-1 protease-substrate complex

NMR studies of the binding of a substrate to an inactive HIV-1 protease construct, containing an active site mutation PR(D25N), are reported. Substrate titration measurements monitored by HSQC spectra and a (15)N-edited NOESY experiment show that the chromogenic substrate analog of the capsid/p2 cle...

Полное описание

Сохранить в:
Библиографические подробности
Главные авторы: Katoh, Etsuko, Louis, John M., Yamazaki, Toshimasa, Gronenborn, Angela M., Torchia, Dennis A., Ishima, Rieko
Формат: Artigo
Язык:Inglês
Опубликовано: Wiley-Blackwell 2003
Предметы:
Online-ссылка:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2323926/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12824484
Метки: Добавить метку
Нет меток, Требуется 1-ая метка записи!