The structure of an AspRS–tRNA(Asp) complex reveals a tRNA-dependent control mechanism

The 2.6 Å resolution crystal structure of an inactive complex between yeast tRNA(Asp) and Escherichia coli aspartyl-tRNA synthetase reveals the molecular details of a tRNA-induced mechanism that controls the specificity of the reaction. The dimer is asymmetric, with only one of the two bound tRNAs e...

وصف كامل

التفاصيل البيبلوغرافية

الحاوية / القاعدة:	EMBO J
المؤلفون الرئيسيون:	Moulinier, L., Eiler, S., Eriani, G., Gangloff, J., Thierry, J.-C., Gabriel, K., McClain, W.H., Moras, D.
التنسيق:	Artigo
اللغة:	Inglês
منشور في:	Nature Publishing Group 2001
الموضوعات:	Article
الوصول للمادة أونلاين:	https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC125622/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11566892/ https://ncbi.nlm.nih.govhttps://doi.org/10.1093/emboj/20.18.5290
الوسوم:	إضافة وسم لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!