Đang tải...
The second metal-binding site of 70 kDa heat-shock protein is essential for ADP binding, ATP hydrolysis and ATP synthesis.
The chaperone activity of Hsp70 (70 kDa heat-shock protein) in protein folding and its conformational switch, including oligomeric and monomeric interconversion, are regulated by the hydrolysis of ATP and the ATP-ADP exchange cycle. The crystal structure of human ATPase domain shows two metal-bindin...
Đã lưu trong:
| Những tác giả chính: | , , , |
|---|---|
| Định dạng: | Artigo |
| Ngôn ngữ: | Inglês |
| Được phát hành: |
2004
|
| Những chủ đề: | |
| Truy cập trực tuyến: | https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1224023/ https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14664695 https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1042/BJ20031680 |
| Các nhãn: |
Thêm thẻ
Không có thẻ, Là người đầu tiên thẻ bản ghi này!
|