Conformational rearrangements in the N-domain of Escherichia coli FepA during ferric enterobactin transport

The Escherichia coli outer membrane receptor FepA transports ferric enterobactin (FeEnt) by an energy- and TonB-dependent, but otherwise a mechanistically undetermined process involving its internal 150-residue N-terminal globular domain (N-domain). We genetically introduced pairs of Cys residues in...

وصف كامل

محفوظ في:
التفاصيل البيبلوغرافية
الحاوية / القاعدة:J Biol Chem
المؤلفون الرئيسيون: Majumdar, Aritri, Trinh, Vy, Moore, Kyle J., Smallwood, Chuck R., Kumar, Ashish, Yang, Taihao, Scott, Daniel C., Long, Noah J., Newton, Salete M., Klebba, Phillip E.
التنسيق: Artigo
اللغة:Inglês
منشور في: American Society for Biochemistry and Molecular Biology 2020
الموضوعات:
Membrane Biology
الوصول للمادة أونلاين:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7152776/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/32098871
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1074/jbc.RA119.011850
الوسوم: إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!

مواد مشابهة