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Folding mechanisms steer the amyloid fibril formation propensity of highly homologous proteins

Significant advances in the understanding of the molecular determinants of fibrillogenesis can be expected from comparative studies of the aggregation propensities of proteins with highly homologous structures but different folding pathways. Here, we fully characterize, by means of stopped-flow, T-j...

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Detalhes bibliográficos
Publicado no:Chem Sci
Principais autores: Malgieri, Gaetano, D'Abrosca, Gianluca, Pirone, Luciano, Toto, Angelo, Palmieri, Maddalena, Russo, Luigi, Sciacca, Michele Francesco Maria, Tatè, Rosarita, Sivo, Valeria, Baglivo, Ilaria, Majewska, Roksana, Coletta, Massimo, Pedone, Paolo Vincenzo, Isernia, Carla, De Stefano, Mario, Gianni, Stefano, Pedone, Emilia Maria, Milardi, Danilo, Fattorusso, Roberto
Formato: Artigo
Idioma:Inglês
Publicado em: Royal Society of Chemistry 2018
Assuntos:
Acesso em linha:https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5933289/
https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29780459
https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1039/c8sc00166a
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