تحميل...
Structure based design of a Grp94-selective inhibitor: Exploiting a key residue in Grp94 to optimize paralog-selective binding
Grp94 and Hsp90, the ER and cytoplasmic hsp90 paralogs, share a conserved ATP-binding pocket that has been targeted for therapeutics. Paralog-selective inhibitors may lead to drugs with fewer side effects. Here, we analyzed 1 (BnIm), a benzyl imidazole resorcinylic inhibitor, for its mode of binding...
محفوظ في:
| الحاوية / القاعدة: | J Med Chem |
|---|---|
| المؤلفون الرئيسيون: | , , , , , , |
| التنسيق: | Artigo |
| اللغة: | Inglês |
| منشور في: |
2018
|
| الموضوعات: | |
| الوصول للمادة أونلاين: | https://ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5897183/ https://ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29528635 https://ncbi.nlm.nih.govhttp://dx.doi.org/10.1021/acs.jmedchem.7b01608 |
| الوسوم: |
إضافة وسم
لا توجد وسوم, كن أول من يضع وسما على هذه التسجيلة!
|